Estructura y funciones
La hemoglobina es una metaloproteína contenida en los glóbulos rojos, responsable del transporte de oxígeno en el torrente sanguíneo, de hecho, el oxígeno solo es moderadamente soluble en agua; por tanto, las cantidades disueltas en sangre (menos del 2% del total) no son suficientes para satisfacer las demandas metabólicas de los tejidos. Por tanto, es evidente la necesidad de un portador específico.
En el torrente sanguíneo, el oxígeno no puede unirse directa y reversiblemente a las proteínas, como ocurre en cambio con metales como el cobre y el hierro. No es sorprendente que en el centro de cada subunidad proteica de la hemoglobina, envuelto en una capa de proteína, se encuentre la llamada prótesis grupo EME, con un corazón metálico representado por un átomo de hierro en estado de oxidación Fe2 + (estado reducido), que se une al oxígeno de forma reversible.
Análisis de sangre
- Valores normales de hemoglobina en sangre: 13-17 g / 100 ml
En las mujeres, los valores son en promedio un 5-10% más bajos que en los hombres.
Posibles causas de hemoglobina alta
- Policitemias
- Estancia prolongada en terreno elevado
- Enfermedades pulmonares crónicas
- Enfermedad del corazón
- Dopaje sanguíneo (uso de eritropoyetina y derivados o sustancias que imitan su acción)
Posibles causas de hemoglobina baja
- Anemias
- Deficiencia de hierro (deficiencia de hierro)
- Sangrado copioso
- Carcinomas
- El embarazo
- Talasemias
- Quemaduras
Por tanto, el contenido de oxígeno en la sangre viene dado por la suma de la pequeña cantidad disuelta en el plasma con la fracción unida a la hemoglobina de hierro.
Más del 98% del oxígeno presente en la sangre se une a la hemoglobina, que a su vez circula en el torrente sanguíneo asignado dentro de los glóbulos rojos, por lo que sin hemoglobina los eritrocitos no podrían realizar su función como transportadores de oxígeno en la sangre.
Dado el papel central de este metal, la síntesis de hemoglobina requiere una adecuada ingesta de hierro en la dieta. Aproximadamente el 70% del hierro presente en el cuerpo está de hecho contenido en los grupos hemo de la hemoglobina.
La hemoglobina está formada por 4 subunidades que son estructuralmente muy similares a la mioglobina *.
* Mientras que la hemoglobina transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos, la mioglobina transporta el oxígeno liberado por la hemoglobina a los diversos orgánulos celulares que la utilizan (por ejemplo, mitocondrias).
La hemoglobina es una metaloproteína grande y compleja, caracterizada por cuatro cadenas de proteínas globulares envueltas respectivamente alrededor de un grupo hemo que contiene Fe2 +.
Por lo tanto, para cada molécula de hemoglobina encontramos cuatro grupos hemo envueltos en la cadena proteica globular relativa. Dado que hay cuatro átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina, cada molécula de hemoglobina puede unir cuatro átomos de oxígeno a sí misma, de acuerdo con la reacción reversible:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Como es conocido por la mayoría, la tarea de la hemoglobina es tomar oxígeno en los pulmones, liberarlo a las células que lo necesitan, tomar dióxido de carbono de ellas y liberarlo en los pulmones donde el chilo comienza de nuevo.
Durante el paso de la sangre en los capilares de los alvéolos pulmonares, la hemoglobina se une al oxígeno a sí misma, que posteriormente se libera a los tejidos de la circulación periférica. Este intercambio ocurre porque los enlaces del oxígeno con el hierro del grupo EME son lábiles y sensibles a muchos factores, el más importante de los cuales es la tensión o presión parcial del oxígeno.
Unión de oxígeno a la hemoglobina y efecto Bohr
En los pulmones, la tensión de oxígeno plasmático aumenta debido a la difusión de gas desde los alvéolos a la sangre (↑ PO2); este aumento hace que la hemoglobina se una ávidamente al oxígeno; ocurre lo contrario en los tejidos periféricos, donde la concentración de oxígeno disuelto en la sangre disminuye (↓ PO2) y la presión parcial de dióxido de carbono aumenta (↑ CO2); esto induce a la hemoglobina a liberar oxígeno y cargarse de CO2. Simplificando el concepto tanto como sea posible, Cuanto más dióxido de carbono hay en la sangre, menos oxígeno permanece unido a la hemoglobina..
Aunque la cantidad de oxígeno disuelto físicamente en la sangre es muy baja, por tanto juega un papel fundamental. De hecho, esta cantidad influye mucho en la fuerza de unión entre el oxígeno y la hemoglobina (además de representar un "valor de referencia importante en la regulación de la ventilación pulmonar).
Resumiendo todo con un gráfico, la cantidad de oxígeno ligada a la hemoglobina crece en relación con la pO2 siguiendo una curva sigmoidea:
El hecho de que la región plateu sea tan grande coloca un importante margen de seguridad en la máxima saturación de hemoglobina durante el paso a los pulmones. incluso una presión parcial de oxígeno igual a 70 mmHg (ocurrencia típica de algunas enfermedades o de permanecer en altitudes elevadas), los porcentajes de hemoglobina saturada se mantienen cercanos al 100%.
En la región de pendiente máxima, cuando la tensión parcial de oxígeno cae por debajo de 40 mmHg, la capacidad de la hemoglobina para unirse al oxígeno cae repentinamente.
En condiciones de reposo, la PO2 en los líquidos intracelulares es de aproximadamente 40 mmHg; en este lugar, debido a las leyes de los gases, el oxígeno disuelto en el plasma se difunde hacia los tejidos más pobres de O2 atravesando la membrana capilar, por lo que la tensión plasmática de O2 desciende aún más y esto favorece la liberación de oxígeno de la hemoglobina. . Durante un esfuerzo físico intenso, por otro lado, la tensión de oxígeno en los tejidos desciende a 15 mmHg o menos, como resultado de lo cual la sangre se agota enormemente de oxígeno.
Por lo dicho, en condiciones de reposo sale de los tejidos una cantidad importante de hemoglobina oxigenada, quedando disponible en caso de necesidad (por ejemplo para hacer frente a un aumento brusco del metabolismo en algunas células).
La línea continua que se muestra en la imagen de arriba se llama curva de disociación de hemoglobina; Normalmente se determina in vitro a pH 7,4 y a una temperatura de 37 ° C.
El efecto Bohr tiene consecuencias tanto en la ingesta de O2 a nivel pulmonar como en su liberación a nivel tisular.
Donde hay más dióxido de carbono disuelto en forma de bicarbonato, la hemoglobina libera oxígeno más fácilmente y se carga con dióxido de carbono (en forma de bicarbonato).
El mismo efecto se obtiene acidificando la sangre: cuanto más desciende el pH sanguíneo y menos oxígeno permanece unido a la hemoglobina; no es sorprendente que en la sangre el dióxido de carbono se disuelva principalmente en forma de ácido carbónico, que se disocia.
En honor a su descubridor, el efecto del pH o del dióxido de carbono sobre la disociación del oxígeno se conoce como efecto Bohr.
Como se anticipó, en un ambiente ácido, la hemoglobina libera oxígeno más fácilmente, mientras que en un ambiente básico la unión con el oxígeno es más fuerte.
Otros factores capaces de modificar la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno incluyen la temperatura. En particular, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye con el aumento de la temperatura corporal. Esto es particularmente ventajoso durante los meses de invierno y primavera, ya que la temperatura de la sangre pulmonar (en contacto con el aire del ambiente externo) es menor que el alcanzado en los tejidos, donde se facilita así la liberación de oxígeno.
El 2.3 difosfoglicerato es un intermedio en la glucólisis que afecta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Si sus concentraciones dentro de los glóbulos rojos aumentan, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye, lo que facilita la liberación de oxígeno a los tejidos. No es sorprendente que las concentraciones de eritrocitos de 2,3 difosfoglicerato aumenta, por ejemplo, en anemia, insuficiencia cardiopulmonar y durante la estancia en altura.
En general, el efecto del 2,3 bisfosfoglicerato es relativamente lento, especialmente cuando se compara con la rápida respuesta a los cambios de pH, temperatura y presión parcial del dióxido de carbono.
El efecto Bohr es muy importante durante el trabajo muscular intenso, en tales condiciones, de hecho, en los tejidos más expuestos al estrés hay un aumento local de la temperatura y presión del dióxido de carbono, por lo tanto de la acidez de la sangre. Como se explicó anteriormente, todo esto favorece la liberación de oxígeno a los tejidos, desplazando la curva de disociación de la hemoglobina hacia la derecha.
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