Generalidades y caracteristicas
Allí glicina (abreviado Gly o GRAMO., fórmula bruta NH2CH2COOH) es el más pequeño de los 20 aminoácidos ordinarios (el de menor peso molecular entre los aminoácidos más presentes en las proteínas).
De hecho, el
La estructura química de la glicina está casi "reducida a" hueso, ya que su cadena lateral (radical que diferencia a todos los aminoácidos) está formada por un solo hidrógeno (H). Esta característica le confiere varias propiedades; en primer lugar, la capacidad ambiental en pH tanto ácido como básico.También es el único aminoácido proteino-gen aquiral, es decir, puede superponerse a su propia imagen especular.La glicina cristalizada es sólida, incolora y de sabor dulce.
Glicina en los alimentos
La glicina es un elemento proteico casi ubicuo, aunque en porcentajes no muy altos; al ser parte del colágeno, presente en los tejidos conectivos y epitelios, la mayoría de los alimentos cárnicos deben contener una buena cantidad. Además, el contenido de glicina también parece significativo en varios productos de origen vegetal.
Según las tablas nutricionales consultadas, los 5 alimentos más ricos en glicina son: pescado blanco (4,4g / 100g), proteína de soja, alga espirulina, bacalao y clara de huevo en polvo.
Soja (Glycine max) es uno de los alimentos con mayor contenido de glicina
Dado que no se trata de alimentos ordinarios, también mencionamos los alimentos más ricos en glicina entre los más consumidos: panceta, mortadela, pechuga, sepia cocida, pollo cocido, rabadilla de ternera, pulpo cocido y pepitas de calabaza (este último 1, 8g / 100g) .
Aditivo alimentario de glicina
La glicina también es un aditivo alimentario para alimentos destinados a la nutrición humana y animal.
En particular, la glicina y su sal sódica se utilizan como potenciadores del sabor (E640) y edulcorantes, o como potenciadores de la absorción farmacológica.
Muchos suplementos dietéticos y bebidas proteicas contienen glicina añadida.
Glicina y envejecimiento
El tratamiento tópico con glicina puede ayudar a revertir los defectos asociados con el envejecimiento de los fibroblastos humanos (células responsables de la producción de colágeno).
Recientemente se descubrió que los dos genes CGAT y SHMT2 regulan la actividad mitocondrial e influyen en su deterioro.
En un estudio in vitro realizado durante 10 días, la adición de glicina a los fibroblastos (obtenidos de células pertenecientes a un ser humano de 97 años) resultó en la restauración de la función mitocondrial y de los propios fibroblastos.
En la práctica, al modificar la regulación de estos genes mediante la administración de glicina, los investigadores pudieron restaurar la función mitocondrial de los fibroblastos, en beneficio de la síntesis de colágeno.
Aplicaciones médicas de la glicina
Un artículo de 2014 señaló que la glicina puede mejorar la calidad del sueño.
Se hizo referencia a un estudio en el que, in vivo y en humanos, la administración de 3 g de glicina antes de acostarse indujo una mejora del reposo.
La glicina también se ha probado con éxito en el suplemento de tratamiento adyuvante para la esquizofrenia.
Glicina: cosméticos y otros usos
La glicina se utiliza como elemento amortiguador en algunos productos como: antiácidos, analgésicos, antitranspirantes (desodorantes de axilas), cosméticos y artículos de tocador. Para obtener más información, consulte el artículo: Glicina en cosméticos.
El uso de glicina también se extiende a otras áreas, como la de espumas, fertilizantes y agentes complejantes de metales.
Glicina, Fármacos y Uso Técnico
La glicina se vende en dos tipos y con dos fines: "farmacológico" y "técnico".
La mayor parte de la glicina se produce como material farmacológico y, para hacerse una idea del mercado en general, basta pensar que sus ventas representan alrededor del 80-85% del comercio total (valor referido al mercado estadounidense).
La glicina farmacéutica se produce para muchas aplicaciones; el que requiere el mayor nivel de pureza está destinado a inyecciones intravenosas.
Por el contrario, la glicina de grado técnico no tiene que cumplir ningún requisito de pureza. Se comercializa principalmente para su uso en aplicaciones industriales, por ejemplo, como complejante en el acabado de metales El precio del de uso técnico es siempre menor que el de la glicina farmacéutica.
Funciones de la glicina en el cuerpo
La función principal de la glicina es la plástica en la síntesis de proteínas, en particular en la "asociación helicoidal con"hidroxiprolina para formar colágeno. Este aminoácido también es un elemento intrínseco de muchos productos naturales.
La glicina representa un intermedio biosintético de porfirinas. Además, proporciona la subunidad central de todos purinas.
La glicina es un neurotransmisor inhibidor del sistema nervioso central (SNC), en particular de la médula espinal y el tronco encefálico (así como de la retina). Cuando se activan los receptores ionotrópicos de glicina, se produce un potencial postsináptico inhibidor.
Allí estricnina y el bicuculina son antagonistas del receptor de glicina; el primero de los dos es un alcaloide tóxico o un veneno.
Por otro lado, la glicina también es un coagonista de glutamato para los receptores NMDA, por lo que también juega un papel excitador.
La LD50 (dosis letal media) de glicina es de 7,930 mg / kg en ratas (por vía oral) y generalmente causa la muerte por hiperexcitabilidad.
Metabolismo de la glicina
Síntesis: la glicina no es un aminoácido esencial y, además de encontrarla en la dieta, el cuerpo es capaz de sintetizarla a partir de la serina (a su vez producida por el 3-fosfoglicerato).
- En la mayoría de los organismos animales, esta transformación está mediada por la enzima catalasa. serina hidroximetiltransferasa, a través del cofactor fosfato de piridoxal.
- En el hígado de los vertebrados, la síntesis de glicina es catalizada por la enzima glicina deshidrogenasa (una sintasa también llamada enzima de escisión enzimática) y la conversión es fácilmente reversible.
- La mayoría de las proteínas solo contienen pequeñas cantidades de glicina, con la excepción del colágeno, que contiene hasta un 35% de este aminoácido.
Degradación: la glicina se puede degradar a través de tres vías.
- El predominante en humanos implica la intervención de la enzima. descarboxilasa de glicina.
- En la segunda ruta, la glicina se degrada en dos pasos; el primero es exactamente lo contrario de la síntesis, con la intervención de serina hidroximetiltransferasa, mientras que el segundo implica la conversión en piruvato mediante serina deshidratasa.
- En la tercera vía de degradación de la glicina, se convierte en glioxilato por D aminoácido oxidasa, posteriormente oxidado por lactato deshidrogenasa hepática en oxalato.
La vida media de la glicina y su eliminación del cuerpo varía significativamente según la concentración; debe estar entre 0,5 y 4,0 horas.