El 2,3 difosfoglicerato (2,3 DPG) es un compuesto derivado de un producto intermedio de la glucólisis; está particularmente concentrado a nivel de eritrocitos, ya que los glóbulos rojos, al estar desprovistos de mitocondrias, explotan el metabolismo anaeróbico de lactacid (fermentación homoláctica de glucosa) para obtener energía.
La hemoglobina es una proteína tetramérica, que está formada por cuatro subunidades, dos alfa y dos beta, cada una compuesta por una porción de proteína (globina) y un hemo (grupo protésico que se une al oxígeno). El 2,3-difosfoglicerato se adhiere a las cadenas Beta compactándolas y reduciendo la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
La unión del 2,3 DPG a la hemoglobina ocurre cuando está en forma desoxigenada, mientras que se disuelve en el pulmón por la unión de la hemoglobina con el oxígeno. De hecho, cuando la hemoglobina llega a los tejidos, las cadenas β son los primeros en liberar el oxígeno y esta pérdida implica un desplazamiento de los monómeros del centro. Tan pronto como se abre la cavidad hidrofílica interna, la DPG entra y se une al tetrámero formando enlaces heteropolares entre sus grupos cargados negativamente y la lisina y la histidina. residuos de las cadenas Beta, cargados positivamente La estructura estabilizada también puede liberar el oxígeno de las dos cadenas α. En los pulmones, sin embargo, tiene lugar el proceso inverso; a alta presión de oxígeno, las cadenas α son las primeras en unirse y el DPG se "aprieta" y se expulsa del tetrámero, lo que permite un enlace más fácil entre la cadena β y el oxígeno.
El 2,3 bisfosfoglicerato no puede unirse a la hemoglobina fetal, ya que esta molécula carece de las cadenas B con las que se une el 2,3 DPG. Esto explica la mayor afinidad por el oxígeno de la hemoglobina fetal que la hemoglobina materna, característica que permite que la sangre fetal extraer oxígeno de la sangre materna.
